Tauriinin ottoa soluun säätelee fosforylaatio

Tauriinin otto soluun vähenee useissa solulaaduissa seurauksena PKC entsyymin stimulaatiosta. Näihin soluihin kuuluvat Ehrlichin ascites solut ja astrosyytti (rotalta), MDCK solut ja aortan endoteelisolut( naudalta).

PKC:n mahdollisen fosforylaatiokohdan aminohapposekvenssiä vastaan kehitetyt vasta-aineet stimuloivat tauriinin sisäänmenoa ( influx) Xenopus oosyyteissä, jotka ilmentävät TauT proteiinia. ( Mainittu mahdoillinen fosforylaatiokohta sijaitsi neljännessä solunsisäisessä segmentissä).

On ilmeistä, että Seriini322- kohta TauT proteiinissa on PKC-entsyymin kohde.

Ilmeistä on myös, että PKC- välitteinen fosforylaatio alentaa TauT proteiinin affiniteettia tauriinia kohtaan.

Solun syklisen AMP:n (cAMP) moduloiminen stimuloi natriumjonista Na+ riippuvaa tauriinin sisäänottoa Ehrlichin soluihin ja rotan sydänsoluihin.
Mutta sen sijaan lipidin läpäisevät (lipid-permeable) cAMP-analogit vähentävät tauriinin soluunottoa Xenopus oosyyteissä, jotka ilmentävät hiiren TauT proteiinia.

Calyculin A on vahva seriini- ja threoniinifosfataasien (PP1, PP2A, PP3) inhibiittori ja estää tauriinin soluunottoa sekä huonontaa cAMP-efektiä tauriinin otossa Ehrlichin soluihin.

On tehty olettamus, että TauT esiintyy Ehrlichin soluissa kolmessa eri konfiguraatiossa tai tilassa ja nämä ovat:
Status I, Status II ja Status III.
Näillä on matala, normaali tai vastaavasti korkea kuljetusaktiivisuus.

Transitiota, siirtymää Status I < -- > Status II välillä
vallitsee PKC-välitteinen fossforylaatio
ja PP1, PP2A tai PP3-välitteiset defosforylaatiot.

Transitioon välillä Status II - - > Status III osallistuvat cAMP ja PKA.

Jos Ehrlichin soluja käsitellään calyculin A:lla, alenee natriumjoni : tauriini kytkeytymissuhde ja samoin alenee TauT kuljettajan natriumjoniaffiniteetti ja tauriiniaffiniteetti.

Koska natriumjonia vaaditaan tauriinin sitoutumisessa TauT kuljettajaan, on ehdotettu, että Status II -- > status III siirtymään osallistuu PKC-välitteinen TauT kuljettajan fosforylaatio ja siitä seuraa TauT proteiinin struktuurin muutos, mikä vaikuttaa natriumjonin sitoutumisessa TauT kuljettajaan